Ricercatori dell’Università di Lipsia hanno scoperto come funziona un enzima in grado di degradare la plastica PET e hanno aumentato ulteriormente l’efficienza di questo biocatalizzatore. La ricerca è stata pubblicata sull’ultimo numero della rivista Nature Communications.
La plastica polietilentereftalato, conosciuta come PET, è uno dei materiali termoplastici più usati al mondo e si trova ovunque nella nostra vita quotidiana, ad esempio nelle bottiglie riutilizzabili per bevande. Alla fine del ciclo di vita di un prodotto contenente dei componenti PET, la riutilizzazione ecologica dei suoi componenti attraverso l’attività degli enzimi è un’alternativa economicamente ed ecologicamente interessante rispetto all’incenerimento, alla discarica o al riciclaggio puramente chimico.
Per comprendere come funziona il biocatalizzatore, l’autore principale Konstantin Richter ha utilizzato cristalli per chiarire la struttura spaziale dell’enzima nella sua tesi di dottorato. “In un certo senso, stavamo seguendo la determinazione della prima struttura di un enzima che degrada il PET”, afferma il professor Norbert Sträter, che guida le indagini cristallografiche. “Ciò accadde quasi 10 anni fa quando Wolfgang Zimmermann istituì questa ricerca biotecnologica sugli enzimi a Lipsia. In quel momento, quasi nessuno di noi ci prestava attenzione”.
Per estrarre i segreti della reazione altamente efficiente di PHL7 dalle strutture cristalline statiche, Christian Sonnendecker ha chiesto l’aiuto di altri esperti nella sua ricerca. I gruppi di lavoro guidati da Georg Künze e Christian Wiebeler hanno utilizzato simulazioni al computer della dinamica delle proteine e calcoli chimici quantistici per comprendere il meccanismo di reazione e, in particolare, il contributo degli aminoacidi individuali alla legatura del polimero PET e per progettare migliori enzimi. “Queste previsioni e calcoli sono estremamente utili per migliorare razionalmente un enzima, ma alla fine, naturalmente, l’esperimento decide”, spiega Sonnendecker.
C’è stata una notevole coincidenza tra i dati sperimentali e i calcoli teorici. “Abbiamo realizzato i cambiamenti proposti all’enzima mediante ingegneria genetica e siamo riusciti a aumentare ulteriormente sia la sua attività che la sua stabilità, che è estremamente importante per le applicazioni tecniche”, sottolinea Sonnendecker. La legatura troppo forte dell’enzima al substrato di plastica polimerica sarebbe controproducente, secondo il biochimico, rispetto al meccanismo di scorrimento proposto, secondo cui un canale di legatura porta il substrato al centro attivo. “A volte meno è meglio”, afferma Sonnendecker.
Quando gli viene chiesto quale sarà il futuro della ricerca, Sonnendecker spiega i suoi piani per la rete di ricerca interdisciplinare: “Insieme all’esperto Jörg Matysik, vogliamo utilizzare metodi di spettroscopia ad risonanza nucleare appena sviluppati per studiare la legatura dell’enzima al substrato polimerico. Ciò avvicinerà i nostri esperimenti più che mai ai reali processi di interazione proteine-plastica”.
Il lavoro è già in corso sulla terza generazione dell’enzima, estendendo il design umano razionale per includere la previsione automatica utilizzando l’intelligenza artificiale. “Per questo, disponiamo di metodi di screening completamente nuovi, come la piattaforma di spettroscopia a impedenza sviluppata di recente da Ronny Frank, che fornisce dati di addestramento di alta qualità all’AI”, spiega Sonnendecker.
Tuttavia, il giovane ricercatore dell’Istituto di Chimica Analitica all’Università di Lipsia vede il futuro principalmente nei bioplastici, che si basano su materie prime r
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